Proteínas encontradas em Células Animais e Vegetais: Estrutura, Tipos e Significância Biológica

Proteínas encontradas em Células Animais e Plantas: Estrutura, Tipos e Significância Biológica!

O nome proteína derivada da palavra grega proteínas, que significa "de primeira ordem", foi cunhado por Berzelius em 1838 para enfatizar a importância dessa classe de substâncias nitrogenadas complexas encontradas nas células de animais e plantas.

Quimicamente, proteínas são polímeros de unidades moleculares chamadas aminoácidos. Por essa razão, os aminoácidos são chamados de “blocos de construção” das proteínas. Esses polímeros contêm átomos de carbono, hidrogênio, oxigênio e nitrogênio. Átomos de enxofre geralmente estão presentes também. Algumas proteínas contêm adicionalmente fósforo, ferro e outros elementos. As proteínas têm um alto peso molecular que varia de 5.000 a muitos milhões.

Peptídeos:

Um péptido consiste em dois ou mais aminoácidos ligados por ligações peptídicas. Os polímeros lineares de aminoácidos são chamados polipeptídeos. Um péptido pode ser classificado de acordo com o número de unidades de aminoácidos como um dipéptido (2 aminoácidos), tripa-maré (3 aminoácidos), etc.

Cadeias maiores compostas de muitos ácidos são chamadas de polipeptídeos. Uma cadeia polipeptídica consiste em uma parte regularmente repetida, chamada coluna vertebral ou cadeia principal, e uma parte variável, as cadeias laterais distintas. Os polipéptidos e proteínas simples consistem inteiramente em cadeia longa de aminoácidos ligados entre si por ligações peptídicas (-CONH) formadas entre o grupo amino (-NH2) de um aminoácido e o grupo carboxílico (-COOH) do grupo adjacente. Uma molécula de água é removida durante a formação de uma ligação peptídica.

A sequência de aminoácidos presentes num polipéptido é específica para uma proteína particular. A seqüência distintiva de unidades de aminoácidos é governada pela seqüência de códon do gene ou cistron que controla sua formação. Apenas cerca de 20 aminoácidos são utilizados na síntese de todos os tipos de proteínas.

Organização (níveis de estrutura):

Uma proteína pode ter até quatro níveis de organização primária, secundária, terciária e quaternária.

1. Estrutura Primária:

A estrutura primária de uma proteína refere-se à sequência linear de aminoácidos nas cadeias polipeptídicas e à localização das pontes de dissulfeto, se houver alguma. Os aminoácidos estão ligados entre si apenas por ligações peptídicas.

A estrutura primária é, portanto, uma descrição completa das conexões covalentes de uma proteína. Os aminoácidos essenciais que são encontrados como resíduos de aminoácidos na estrutura primária de uma proteína, são tantos quantos 20. A sequência de aminoácidos ou estrutura primária de várias proteínas foi agora determinada.

2. estrutura secundária:

Uma cadeia polipeptídica sempre tem uma organização espacial (no espaço). A dobragem de uma cadeia de polipéptidos lineares numa estrutura enrolada específica é referida como a estrutura secundária da proteína. Esse dobramento é obtido ou mantido por ligação de hidrogênio.

A importância de tal dobragem reside no facto de os resíduos de aminoácidos que podem estar distantes na sua sequência primária serem assim reunidos em estreita proximidade por ligação secundária. Existem três tipos de estruturas secundárias α-hélice, β-plissada (ambas propostas por Linus Pauling e Robert Corey (1951) e colágeno-hélice.

i) A hélice α:

É uma estrutura semelhante a uma haste. Em uma hélice, a cadeia polipeptídica é firmemente enrolada com a corrente principal formando a parte interna e as cadeias laterais se estendendo para fora de uma maneira helicoidal. A hélice x é uma bobina para a mão direita. Em lugares a hélice é menos regular formando bobinas aleatórias.

A hélice é estabilizada por pontes de hidrogênio entre o oxigênio do grupo carboxílico (grupo -CO) de um resíduo de aminoácido e o grupo> NH do próximo quarto resíduo de aminoácido na seqüência linear. Assim, todos os principais grupos CO e NH são ligados por hidrogênio. Cada resíduo está relacionado ao próximo por uma translação de 1, 5 A ⁰ ao longo do eixo da hélice. A estrutura helicoidal é encontrada na queratina dos cabelos, miosina, tropomiosina (ambos os músculos), epiderme (pele), fibrina (ponto de sangue).

(ii) β-plissado:

Na estrutura secundária com pregas P, duas ou mais cadeias polipeptídicas se interconectam por ligações de hidrogênio. Uma folha é produzida em vez de uma haste como na hélice α. Aqui, a cadeia polipeptídica está quase totalmente estendida, em vez de estar firmemente enrolada como na hélice α.

As cadeias adjacentes de polipéptidos podem correr na mesma direcção (folha p paralela, por exemplo, p-queratina) ou na direcção oposta (folha P anti-paralela, por exemplo, fibroína de seda). A formação de uma folha P por uma única cadeia polipeptídica pode ocorrer se a cadeia se dobra sobre si mesma. Neste estado, um loop, conectando fios ligados por H anti-paralelos na conformação P, é chamado de p-turn.

(iii) hélice de colágeno:

Na hélice do colagénio ou do colagéneo existem geralmente três cadeias ou polipéptidos enrolados em torno um do outro. A bobina é reforçada pelo estabelecimento da ligação de hidrogênio entre o grupo NH do resíduo de glicina de cada fita com os grupos CO das outras duas fitas. Existe também um efeito de bloqueio com a ajuda de resíduos de prolina e hidroxiprolina. Essa estrutura é responsável pela alta resistência à tração do colágeno, a principal proteína da pele, osso e tendão.

3. Estrutura terciária:

Refere-se à estrutura tridimensional de uma proteína. O arranjo e a inter-relação das cadeias torcidas de proteína em alças e curvas específicas é chamado de estrutura terciária da proteína. A estrutura terciária descreve como as cadeias com estrutura secundária interagem ainda através dos grupos R dos resíduos de aminoácidos para dar uma forma tridimensional.

Os locais ativos (por exemplo, cadeias laterais polares) da proteína são frequentemente trazidos para a superfície, enquanto certas outras cadeias laterais (por exemplo, hidrofóbicas) são trazidas para o interior da proteína. A estrutura terciária é estabilizada por vários tipos de ligações - ligações de hidrogênio, ligações iônicas, interações de Van der Waal, ligações covalentes e ligações hidrofóbicas.

Na estrutura proteica, as ligações covalentes são as mais fortes e são de dois tipos, ligações peptídicas e ligações dissulfureto (-SS). Ligações iônicas ou ligações eletrostáticas ocorrem devido à força de atração entre grupos ionizados de carga oposta, por exemplo, ligações -NH ₃ ⁺ e –COO ^- Hydtogen se desenvolvem devido ao compartilhamento de H ⁺ ou protônio por dois átomos eletronegativos. As interações de Van der Waal se desenvolvem com flutuações de carga entre dois grupos próximos (por exemplo, -CH2OH e –CH2OW). - A ligação hidrofóbica é formada entre dois grupos não polares.

4. Estrutura Quaternária:

Em particular proteína, mais do que um polipéptido pode ser associado para dar origem a uma macromolécula complexa, que é biologicamente uma unidade funcional. Esta estrutura assim obtida é referida como a estrutura quaternária. Isto é encontrado apenas em proteínas oligoméricas.

Unidades polipeptídicas dessa estrutura quaternária teriam suas próprias estruturas primárias, secundárias e terciárias. As forças que estabilizam esses agregados são ligações de hidrogênio e ligações eletrostáticas ou salinas formadas entre aminoácidos nas cadeias polipeptídicas (não ligações peptídicas ou dissulfureto).

A hemoglobina, é um excelente exemplo de estrutura quaternária que consiste em quatro cadeias peptídicas de dois tipos: cadeias α e β que ocorrem em pares.

Tipos:

Dependendo da sua forma, função e constituição, as proteínas são classificadas da seguinte forma:

a) Com base na forma:

As proteínas são classificadas em duas categorias, dependendo da forma: Fibrosa e globular.

1. Proteínas fibrosas:

Eles são fio como proteínas que podem ocorrer isoladamente ou em grupos. São proteínas resistentes, não enzimáticas e estruturais. Proteínas fibrosas geralmente possuem estrutura secundária. Eles são insolúveis em água. A queratina da pele e do cabelo é uma proteína tão fibrosa. Algumas das proteínas fibrosas são contráteis, por exemplo, miosina dos músculos e elastina do tecido conjuntivo.

2. Proteínas Globulares:

Eles são arredondados no contorno. A contratilidade está ausente. A estrutura final é terciária ou quaternária. As proteínas globulares podem ser enzimáticas ou não enzimáticas. Proteínas globulares menores são principalmente solúveis em água, por exemplo, histonas. A solubilidade em água diminui, mas a coagulabilidade térmica aumenta com o aumento do tamanho das proteínas globulares. A albumina de ovo, as globulinas do soro e as glutelinas (trigo, arroz) são exemplos de grandes proteínas globulares.

(b) Com base na função:

Dependendo da função, as proteínas são classificadas em tipos enzimáticos e não enzimáticos. As proteínas não enzimáticas são de vários tipos - estruturais, de armazenamento, protetoras, hormonais, de transporte, etc.

1. Proteínas Enzimáticas:

São proteínas que funcionam como enzimas, diretamente (por exemplo, amilase, pepsina) ou em conjunto com uma parte não protéica chamada cofator (por exemplo, desidrogenases). Proteínas enzimáticas são geralmente de forma globular.

2. Proteínas Estruturais ou Protoplasmáticas:

Eles fazem parte de estruturas celulares e seus produtos, por exemplo, complexo coloidal de protoplasma, membranas celulares, proteínas contráteis, proteínas estruturais do cabelo e unhas. Em forma, as proteínas estruturais podem ser globulares ou fibrosas.

3. Proteínas de Reserva ou Armazenamento:

Eles ocorrem como reserva de alimentos principalmente em sementes, ovos ou leite. Proteínas de armazenamento são geralmente globulares. Dependendo de sua solubilidade, as proteínas de reserva são de quatro tipos - albuminas, globulinas, prolaminas e glutelinas.

c) Com base na constituição:

Com base em sua constituição, as proteínas são de três tipos - simples, conjugadas e derivadas.

1. proteínas simples:

As proteínas são constituídas apenas por aminoácidos. Grupos adicionais não amino estão ausentes, por exemplo, histonas, queratina.

2. Proteínas conjugadas:

As proteínas possuem grupos prostéticos não-amino. Dependendo do tipo de grupo prostético, as proteínas conjugadas são de vários tipos.

Por exemplo, nucleoproteínas, cromoproteínas, metaloproteínas, glicoproteínas, etc.

d) Proteínas derivadas:

Eles são derivados de proteínas através da desnaturação, coagulação e degradação, por exemplo, proteose, fibrina, metaproteína

Significado Biológico de Proteínas:

1. Componentes estruturais das células:

Algumas proteínas como a miosina dos músculos, a queratina da pele e do cabelo em mamíferos e o colágeno do tecido conjuntivo servem como materiais estruturais. Alguns servem como componentes importantes do fluido extracelular.

2. Enzimas:

A característica mais marcante das proteínas é sua capacidade de funcionar dentro das células vivas como enzimas que catalisam a reação.

3. Hormônios:

Alguns hormônios são de natureza proteica, por exemplo, insulina, hormônio do crescimento da hipófise, hormônio paratireóideo-paratormônio.

4. Proteína de transporte (proteínas transportadoras):

A hemoglobina das hemácias transporta oxigênio dos pulmões para diferentes partes do corpo. Mioglobina dos músculos armazena oxigênio. A albumina transporta cálcio e ácidos graxos. Um número de proteínas transportadoras ocorre nas membranas celulares para transportar materiais específicos para o interior, por exemplo, glicose, aminoácidos.

5. Proteínas Receptoras:

Eles ocorrem na superfície externa das membranas celulares. As proteínas se ligam a moléculas de informação específicas, como hormônios, e medeiam os efeitos celulares.

6. Proteção contra doenças:

As imunoglobulinas do plasma sanguíneo (P e y-globulinas) em mamíferos e outros animais atuam como anticorpos que neutralizam os efeitos nocivos de patógenos estranhos. Estes anticorpos são formados por proteínas.

7. Crescimento e reparação:

Durante as atividades metabólicas, a proteína tecidual se rompe e esses tecidos danificados são reparados com a ajuda de aminoácidos.

8. Pigmentos visuais:

Rodopsina e iodopsina são pigmentos de proteínas, respectivamente presentes em bastonetes e cones de retina. Eles participam da percepção da imagem.

9. Formação de Ureia:

Em animais ureotélicos, os aminoácidos ornitina, citrulina e arginina participam da formação da uréia.