Sistemas de imunidade encontrados em corpos de animais

Sistemas de imunidade encontrados em corpos de animais!

O corpo animal é sempre exposto a vários invasores nocivos, como vírus, bactérias, fungos e parasitas e substâncias tóxicas.

Percebeu-se que as pessoas que sofriam de certas doenças, como sarampo e caxumba, não são atacadas no futuro pelos patógenos da mesma doença. É devido ao fato de que essas pessoas se tornaram imunes à doença em questão.

O corpo humano tem a capacidade de resistir a quase todos os tipos de organismos ou toxinas que danificam os tecidos e órgãos. Essa capacidade é chamada de imunidade. Em outras palavras, imunidade refere-se à resistência de um hospedeiro a patógenos e seus produtos tóxicos. O sistema de corpo animal, que o protege de vários agentes infecciosos e câncer, é conhecido como sistema imunológico. O estudo do sistema imunológico é chamado de imunologia.

Antígenos:

Os antígenos são substâncias que, quando introduzidas no corpo, estimulam a produção de anticorpos. A maioria dos antígenos são proteínas, mas alguns são carboidratos, lipídios ou ácidos nucléicos. Determinantes ou epítopos antigênicos são aqueles sítios em antígenos que são reconhecidos por anticorpos e receptores presentes nas células T e B.

De fato, as menores unidades de antigenicidade são os determinantes antigênicos. Cada determinante pode estimular a formação de um tipo particular de anticorpo ou célula efetora. Assim, um antígeno proteico puro pode dar origem a muitos anticorpos distintos e células efetoras.

Com base na capacidade dos antígenos para realizar suas funções, os antígenos são de dois tipos: antígenos completos e antígenos incompletos (haptenos). Um antígeno completo é capaz de induzir a formação de anticorpos e produzir uma reação específica e observável com o anticorpo assim produzido. Haptens (antigénios parciais) são substâncias que são incapazes de induzir a formação de anticorpos por si próprias, mas podem ser capazes de induzir anticorpos na combinação com moléculas maiores (normalmente proteínas) que servem como transportadores.

Antígeno H:

Os glóbulos vermelhos de todos os grupos sanguíneos ABO possuem um antígeno comum, o antígeno H, que é um precursor para a formação de antígenos A e B. Devido à distribuição universal, o antígeno H não é normalmente importante no agrupamento ou transfusão de sangue.

No entanto, Bhende et al (1952) de Bombaim (agora chamado Mumbai) relatou um exemplo muito raro em que antígenos A e B e antígenos H estavam ausentes dos glóbulos vermelhos do sangue. Isso é conhecido como Bombay ou Oh, grupo sanguíneo. Esses indivíduos terão anticorpos anti A, anti B e anti H. Portanto, eles podem aceitar o sangue apenas de seu próprio grupo.

Anticorpos:

Anticorpos são imunoglobulinas (Igs) que são produzidas em resposta à estimulação antigênica. Assim, todos os anticorpos são imunoglobulinas, mas todas as imunoglobulinas não são anticorpos. Os anticorpos podem estar ligados a uma membrana celular ou podem permanecer livres.

Anticorpos são produzidos por linfócitos B e células plasmáticas. De fato, os linfócitos B são transformados em células plasmáticas. As células maduras do plasma produzem anticorpos a uma taxa extremamente rápida - cerca de 2000 moléculas por segundo. Os anticorpos dirigem a imunidade mediada por anticorpos (= imunidade humoral).

Com base na estrutura físico-química e antigénica, os Igs humanos são agrupados em cinco classes ou isotipos, nomeadamente IgA, IgD, IgE, IgG e IgM. Eles diferem entre si em termos de tamanho, carga, teor de hidratos de carbono e composição de aminoácidos. A = Alfa (α), D = Delta (δ) E = Ep-silão (ε), G = Gama (γ), M = Mu (µ)

A Ig G tem sido estudada extensivamente e serve como modelo de unidade estrutural básica de todas as Igs. É composto de 4 cadeias peptídicas. Das quatro cadeias, existem duas cadeias longas, chamadas cadeias pesadas ou Cadeias H e duas cadeias curtas, chamadas cadeias leves ou L, que podem ser do tipo lambda ou Kappa.

As quatro cadeias peptídicas são mantidas juntas por ligações dissulfureto para formar uma molécula em forma de Y. Dois fragmentos idênticos da molécula em forma de Y possuem os locais de ligação ao antígeno e são assim denominados ligação fragmento-antígeno (Fab).

Os sítios de ligação ao antígeno se ligam aos antígenos específicos em um padrão de bloqueio e chave, formando um complexo antígeno-anticorpo. O terceiro fragmento que não possui a capacidade de se ligar ao antigénio e pode ser cristalizado é, portanto, conhecido como fragmento cristalizável (Fc).

Cinco classes de anticorpos são descritas abaixo:

i) IgA:

É a segunda classe mais abundante, constituindo cerca de 10 por cento das imunoglobulinas séricas. Existe uma cadeia peptídica adicional chamada cadeia de junção (J). É a principal imunoglobulina no colostro (o primeiro leite secretado por uma mãe que amamenta), saliva e lágrimas. Ele protege contra patógenos inalados e ingeridos. Assim, protege a superfície do corpo. Quando a Ig A é excretada pelas fezes, é chamada de coproanticorpo.

ii) IgD:

Está presente na superfície dos linfócitos B que se destinam a diferenciar em células plasmáticas produtoras de anticorpos. Assim, a IgD ativa as células B para secretar outros anticorpos.

(iii) IgE:

Exibe propriedades únicas, como labilidade térmica (inativada a 56 ° C em uma hora). A IgE medeia a hipersensibilidade do tipo I (anafilaxia). Prausnitz e Kustner, em 1921, demonstraram a transmissão da hipersensibilidade do tipo I mediada por IgE, injetando soro contendo anticorpos IgE da pessoa alérgica na pele de uma pessoa normal ou não-alérgica. Chama-se reação de Prausnitz-Kustner (PK). Assim IgE atua como mediador na resposta alérgica.

(iv) IgG:

Esta é a classe mais abundante de Ig no corpo, constituindo aproximadamente 75% do total de Igs. A IgG é a única imunoglobulina materna que é normalmente transportada através da placenta e fornece imunidade passiva natural no feto e no recém-nascido. Assim, a IgG está presente no leite. IgG protege os fluidos corporais. IgG também estimula os fagócitos e complemento do sistema.

v) IgM:

É a maior Ig. É assim chamado porque é uma macroglobulina pelo menos cinco vezes maior que a IgG. Também tem cadeia J. IgM é a mais antiga classe de imunoglobulinas. Ativa as células B. É também a imunoglobulina mais antiga a ser sintetizada pelo feto, começando cerca de 20 semanas de idade.

Não pode atravessar a barreira placentária. A IgM é 500-1000 vezes mais eficaz que a IgG na opsonização (a ser descrita adiante), 100 vezes mais efetiva na ação bacteriana e 20 vezes na aglutinação bacteriana. Mas na neutralização de toxinas e vírus, é menos ativo que Ig G. Assim, o IgM protege a corrente sanguínea.